2026-03-07T11:51:29Z https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/oai

oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00061171 2024-07-01T06:47:41Z 2812:2813:2842

銅タンパク質における電子伝達と酸素活性化の特異性 櫻井, 武 89019 90116038 90116038 遷元型牛心筋チトクロムCとうるしラッカ-ゼの間の電子移動反応をpH,イオン強度、温度との関係において調べた。速度定数は低イオン強度ほど速く、これは両タンパク質が塩基性であるにもかかわらず、ロ-カルな相互作用(静電的なもので、Z_AZ_B=-0.45)がタンパクの会合に寄与していることがわかった。また、PH依存性から両タンパクの酸化還元中心のレドックスポテンシャル差が反応の推進力のひとつであることがわかった。この発展として具体的にタンパクのどの部分がタンパク間相互作用に関与しているかを明らかにするため、ヘキサメタリン酸の効果を調べた。現在はタンパクの修飾を試みているところである。また、チト クロムCとアスコルビン酸オキシダ-ゼの反応を調べつつある。さらにZn置換ミオグロビンとうるしステラシアニン間の電子移動反応を調べ、この場合には両タンパクのネットチャ-ジが会合および電子移動速度を決定する最も重要な因子であることが明らかとなった。また直接電気化学的手法による電極とブル-銅タンパク質間の電子移動速度を決定するため、ポテンシャルステップ法でデ-タを集積中である。 一方、マルチ銅酸化酵素の活性中心と反応機構を調べる研究の一環として、嫌気下におけるフエロシアン化カリウムとラッカ-ゼ、アスコルビル酸オキシダ-ゼの反応を詳細に検討した。この結果、酸素の4電子還元を行う部位である三角銅クラスタ-の構成因子であるタイプIII銅とフェロシアン化カリウムが直接CN^-でブリッジしたスピ-シ-ズが得られて、これは前例のない変わったESRシグナルを与えることを見い出した。 研究課題/領域番号:03241210, 研究期間(年度):1991 出典：研究課題「銅タンパク質における電子伝達と酸素活性化の特異性」課題番号03241210 （KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） （https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-03241210/）を加工して作成 金沢大学教養部 research report 2016-04-21 AM application/pdf 平成3(1991)年度 科学研究費補助金 重点領域研究 研究課題概要 1991 2p. 1991 Research Project Summary https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/record/61171/files/SC-PR-SAKURAI-T-kaken 2016-2p.pdf https://doi.org/10.24517/00067415 http://hdl.handle.net/2297/00067415 https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/records/61171 jpn https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=90116038 https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=90116038 https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-03241210/ https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-03241210/