@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00046189, month = {May}, note = {ミオシン6は、ミオシンスーパーファミリーの中で唯一アクチンフィラメントのマイナス端に向かって移動するミオシンで、脚が短いにも関わらず大きな歩幅で運動することが分かっている。しかしながら、それらが運動する最中の構造的な情報は一切得られていないため、その運動メカニズムは未解明であった。そこで、本研究では、高速原子間力顕微鏡を用いて、運動中のミオシン6の構造形態変化を直接観察した。その結果、その運動メカニズムの解明につながる構造的証拠を得ることに成功した。, Myosin 6 is the only myosin among myosin superfamily that moves to the minus end of actin filament. Interestingly, it is known that myosin 6 walks with larger stride than that expected from their foot length. However, their functional mechanism has not been elucidated yet, due to the lack of structural evidence. Here, we performed high-speed atomic force microscopy to directly observe their structural dynamics of myosin 6 at work. Then, the structural evidence was successively obtained for the first time, leading to better understanding the functional mechanism of myosin 6., 出典:研究課題「高速原子間力顕微鏡によるミオシン6の運動メカニズムの解明」課題番号22870011 (KAKEN:科学研究費助成事業データベース(国立情報学研究所)) (https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-22870011/22870011seika/)を加工して作成, 金沢大学新学術創成研究機構ナノ生命科学研究所}, title = {高速原子間力顕微鏡によるミオシン6の運動メカニズムの解明}, year = {2012} }