@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00050434,
 month = {Jun},
 note = {高速原子間力顕微鏡(AFM)によってタンパク質の凝集を解く分子シャペロンClpBの構造ダイナミクスを観察した。ClpB６量体リングの形状がATP濃度依存的に大きく揺らぐことを見出した。このリング構造の揺らぎがClpBの脱凝集活性に寄与していることを示唆する結果が得られた。高速AFM/蛍光顕微鏡複合機の性能を向上し、高速AFMと蛍光顕微鏡で一分子の同視野かつ同時観察が可能となった。回転モータータンパク質であるV1-ATPaseにおいて回転軸であるDFサブユニットがなくても、回転子リング内でATP加水分解によるサブユニットの構造変化が協同的に一方向へ伝搬していくことを明らかにした。, We observed conformational dynamics of a molecular chaperone ClpB which disaggregates denatured proteins. We found that the hexameric ring of the TClpB dynamically changes between symmetric, asymmetric and broken ring. Also it was indicated that the dynamic fluctuation of the ring structure is essential for the chaperon activity of ClpB.
We also improved combined system high-speed AFM and fluorescent microscopy. The combined system enabled simultaneous single-molecule imaging with high-speed AFM and fluorescence microscopy. We succeeded in observing processive movement of enzymatic chitinase with fluorophores along a chitin fibril and further conformational change of F1-ATPase and binding/dissociation of fluorescent-ATP analogue. We have applied high-speed AFM to investigate cooperative conformational change of V1-ATPase without the shaft (DF subunit). We found that conformational change of the A subunit propagates unidirectionally in the hexameric ring even without the shaft., 研究課題/領域番号:24241048, 研究期間(年度):2012-04-01 - 2015-03-31, 出典：研究課題「高速AFM/一分子蛍光複合機で明らかにするリング状ATPaseの協同的構造変化」課題番号24241048
（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所））
（https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-24241048/24241048seika/）を加工して作成},
 title = {高速AFM/一分子蛍光複合機で明らかにするリング状ATPaseの協同的構造変化},
 year = {2015}
}