@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00052446,
 month = {May},
 note = {脳のAβ沈着部位や臨床病理像の多様性には、Aβの凝集過程や構造の違いが深く関係しているという仮説を検証する目的で、in vitro凝集系実験を用いてAβの凝集過程や構造上の特徴を解析した。Aβ1-40、Aβ1-42 monomer溶液にAβ1-40、Aβ1-42 seedsを加えると、Aβの凝集は加速度的に促進された。EMでは、枝分かれのない線維構造を認め、HS-AFMでは異なる構造を有するAβ線維が混在していることが確認できた。, To examine a hypothesis that a diversity of amyloid beta protein (Abeta) deposition and clinical and pathological features of Alzheimer's disease (AD) were associated with different features of Abeta aggregation and structural forms, we analyzed Abeta aggregation using thioflavin T (ThT) assay, electron microscopy (EM), and high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). Abeta aggregation was accelerated when Abeta monomer were incubated with Abeta seeds. EM images demonstrated non-branched fibrillar structures of Abeta1-40 and Abeta1-42 aggregates. Three structural types of Abeta1-42 fibrils were identified during observation in HS-AFM., 研究課題/領域番号:18K15444, 研究期間(年度):2018-04-01 – 2020-03-31, 出典：「世界最速の高速原子間力顕微鏡によるAβ凝集体の形成過程の解明」研究成果報告書　課題番号18K15444
（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所））
（https://kaken.nii.ac.jp/ja/report/KAKENHI-PROJECT-18K15444/18K15444seika/)を加工して作成, 金沢大学附属病院},
 title = {世界最速の高速原子間力顕微鏡によるAβ凝集体の形成過程の解明},
 year = {2020}
}