@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00053045,
 month = {Jun},
 note = {ヒト脳脊髄液のAmyloidβ蛋白に対するオリゴマー化抑制作用の原因物質の解明を行った。脳脊髄液を液体クロマトグラフィー(Size-exclusion column)で分注し、MS/MSで評価し、Angiotensin I、II、IIIの他、既知の蛋白の断片などの16種のペプチドの合成を行った。オリゴマー化の抑制力をPICUP法で評価し、AngiotensinI-IIIを含む11種のペプチドで抑制力をみとめ、Aβの線維化に対する抑制力をThioflavin T法を用いて評価し、9種のペプチドで抑制力を認めた。これらの蛋白はAlzheimer病の発生機序の究明、治療法の開発に寄与する。, The purpose of this research was to identify inhibitors of amyloid β (Aβ) oligomerization in human cerebrospinal fluid (CSF). CSF was fractionated using centrifugation through a column and size-exclusion high-performance liquid chromatography. Two CSF fractions had inhibitory effects on Aβ oligomerization, as determined using tandem mass spectrometry. We identified 16 peptides with the desired activity: Angiotensins I, II, and III, and known fragments of these peptides. Using photo-induced cross-linking of unmodified proteins (PICUP), we identified 11 peptides with Aβ oligomerization inhibitory activity, including Angiotensins I-III. Thioflavin T fluorescence was used to identify 9 peptides with Aβ fibrillation inhibitory activity, including Angiotensins I-III. The discovery of these peptides contributes to the investigation of the mechanism underlying Alzheimer's disease pathology and the development of therapeutic strategies for Alzheimer’s disease., 研究課題/領域番号:16K19506, 研究期間(年度):2016-04-01 – 2018-03-31, 出典：研究課題「脳脊髄液中のアミロイドβオリゴマー化抑制物質解明と早期診断・治療法開発の展開」課題番号16K19506
（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） 
（https://kaken.nii.ac.jp/ja/report/KAKENHI-PROJECT-16K19506/16K19506seika/）を加工して作成, 金沢大学医薬保健研究域医学系},
 title = {脳脊髄液中のアミロイドβオリゴマー化抑制物質解明と早期診断・治療法開発の展開},
 year = {2018}
}