@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00053314,
 month = {Jun},
 note = {家族性のパーキンソン病の原因遺伝子であるParkinがS-ニトロシル化による修飾が孤発性のパーキンソン病の発症に関与していると考え、修飾されているアミノ酸の同定およびその修飾機構の解明を試みたが、修飾されているアミノ酸を同定することはできなかった。一方でParkinの基質であるSynphilin-1がS-ニトロシル化されていることを示し、その安定性を制御していることを見いだした。今後も引き続きParkinの修飾アミノ酸の同定を続けるとともに、Synphilin-1のS-ニトロシル化がパーキンソン病の発症に関与しているかどうかを検討したいと考えている。, It is reported that S-nitrosylation of Parkin regulates its activity and might play a role in the pathogenesis of Parkinson's disease, however, its function in physiological or pathophysiological situation is incompletely understood. I have tried to identify cysteine residue(s) S-nitrosylated in Parkin by proteomics method using MS and generating truncated forms of Parkin. I found some candidate cysteines but did not comfirm that those are S-nitrosylated in physiological conditions. On the other hand, I found Synhilin-1, which is reported to be ubiqutinated by Parkin, was S-nitrosylated by nNOS. These data indicate not only Parkin itself but substrate of Parkin is regulated via S-nitrosylation., 研究課題/領域番号:21890086, 研究期間(年度):2009-2010, 出典：研究課題「一酸化窒素によるタンパク修飾のパーキンソン病における役割の検討」課題番号21890086
（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） 
（https://kaken.nii.ac.jp/ja/report/KAKENHI-PROJECT-21890086/21890086seika/）を加工して作成, 京都大学 / 金沢大学医薬保健研究域医学系},
 title = {一酸化窒素によるタンパク修飾のパーキンソン病における役割の検討},
 year = {2011}
}