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J.A.(Mol.Cell.Biol.,1996)らの複数のグループにより、カゼインキナーゼIIがIκBαのC末端領域の酸性ドメインのSer/Thr残基を構成的にリン酸化すると報告された。一方我々はこれまでTHP-1細胞由来のIκBα会合キナーゼをRedセファロース、DEAEカラム等を用いて部分精製を行ってきたが、今回IκBα会合キナーゼ活性がヘパリンHPLCカラムで2つのピークに分離されることを見い出した。また抗カゼインキナーゼII抗体を用いたウエスタンブロット解析の結果から、ヘパリンカラムの低塩濃度で溶出されるピークはカゼインキナーゼIIであるが、高塩濃度で溶出されるピークはカゼインキナーゼIIとは異なるIκBα会合C末端キナーゼであることがわかった。THP-1細胞粗抽出液におけるIκBα会合キナーゼ活性は、無刺激である程度検出されるものの、LPS刺激時に顕著に増加する。これは構成的な活性を示すカゼインキナーゼIIと、LPS刺激によりその活性が誘導される我々の同定したIκBα会合C末端キナーゼの総和と考えられる。IκBα会合C末端キナーゼについては現在さらに精製を進めており,今後そのcDNAのクローニングとアンチセンス法等による不活性化を行い、NFκBの活性化における役割を調べる予定である。", "subitem_description_type": "Abstract"}]}, "item_9_description_22": {"attribute_name": "内容記述", "attribute_value_mlt": [{"subitem_description": "研究課題/領域番号:08770232, 研究期間(年度):1996", "subitem_description_type": "Other"}, {"subitem_description": "出典：研究課題「 IL-1シグナル伝達におけるIκBαキナーゼ群の役割の解析」課題番号08770232\n（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） \n（https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-08770232/）を加工して作成", "subitem_description_type": "Other"}]}, 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