{"created":"2023-07-27T07:00:22.791927+00:00","id":60291,"links":{},"metadata":{"_buckets":{"deposit":"8cd6923e-e89a-474f-a18b-b9aebec86c6b"},"_deposit":{"created_by":18,"id":"60291","owners":[18],"pid":{"revision_id":0,"type":"depid","value":"60291"},"status":"published"},"_oai":{"id":"oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00060291","sets":["2812:2813:2833"]},"author_link":["95635","48959"],"item_9_biblio_info_8":{"attribute_name":"書誌情報","attribute_value_mlt":[{"bibliographicIssueDates":{"bibliographicIssueDate":"2018-03-28","bibliographicIssueDateType":"Issued"},"bibliographicPageStart":"2p.","bibliographicVolumeNumber":"2000","bibliographic_titles":[{"bibliographic_title":"平成12(2000)年度 科学研究費補助金 特定領域研究(C) 研究課題概要"},{"bibliographic_title":"2000 Research Project Summary","bibliographic_titleLang":"en"}]}]},"item_9_creator_33":{"attribute_name":"著者別表示","attribute_type":"creator","attribute_value_mlt":[{"creatorNames":[{"creatorName":"Hirose, 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down法等によって、リン酸化CTDに結合する蛋白質として、ヒトの新規蛋白質PCIFl、既知のヒト蛋白質でペプチジルイソメラーゼ活性を有するPinl、mRNAスプライシング因子と考えられるFBPll及びHECTドメインを有するWWPlを同定した。これらのリン酸化CTD結合蛋白質は共通して1個から4個までのWWドメインを有し、WWドメインがリン酸化CTDとの結合を担う責任領域がであった。様々な蛋白質が持つWWドメインを集め、CTDに対する結合能を検討した。リン酸化型叉は非リン酸化型のCTDに対する結合能に従ってWWドメインがいくつかのグループに分けられることが判明した。PCIF1及びPin1のWWドメインは、リン酸化CTDに対する結合能及びアミノ酸一次配列が良く似ており、両蛋白質が細胞内で共通のターゲットを持っていることが予想される。現在これらリン酸化CTD結合蛋白質の細胞内機能の検索を行う一方で、PCIF1と更に相互作用する因子を、酵母two-hybrid法を用いたcDNAライブラリーのスクリーニング、及びエピトープ・タグを用いた免疫沈降法を行うことよって検索中である。","subitem_description_type":"Abstract"}]},"item_9_description_22":{"attribute_name":"内容記述","attribute_value_mlt":[{"subitem_description":"研究課題/領域番号:12206035, 研究期間(年度):2000","subitem_description_type":"Other"},{"subitem_description":"出典：研究課題「転写とmRNAプロセシング過程を協調させている核内蛋白質間相互作用ネットワーク」課題番号12206035\n（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） 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