@techreport{oai:kanazawa-u.repo.nii.ac.jp:00061338,
 month = {Mar},
 note = {膵癌γ-GTPの癌性変化を明らかにしようとして、正常膵2例、膵癌5例、正常肝2例、肝細胞癌(HCC)6例および正常腎1例より、γ-GTPを分離精製し、各々のγ-GTPの性状を比較検討した。(1)膵癌γ-GTPのPAGEによる電気泳動度は5例中4例で、正常膵癌γ-GTPに比して明らかに遅延していた。(2)膵癌γ-GTPの等電点はHCCγ-GTPと同様に、いずれも正常に比して高かった。このような等電点の差異はノイラミニダ-ゼ処理により小さくなった。(3)膵癌γ-GTPのConA親和性は5例中2例で増加していた。また、LCA親和性は5例中4例で明らかに上昇していた。(4)正常膵や正常肝γ-GTPはE-PHAに大して殆ど親和性を示さないのに対し、膵癌γ-GTPのE-PHAに対する親和性は5例中2例で明らかに増加し、他の1例でもその傾向がみられた。(5)ポリクロナ-ル抗体を用いた検討では膵癌γ-GTPは正常膵、正常肝、正常膵、HCCの各γ-GTPとの間に抗原性の差異は認められなかった。以上より、膵癌γ-GTPは正常膵γ-GTPに比してSialic acidの減少、fucoseとbisecting GTcNAcの増加など糖鎮構造において変化していることが示唆され、それはHCCγ-GTPにみられる癌性変化と類似した点を有すると推察される。
膵癌γ-GTP糖鎮における癌性変化を認識する単クロ-ン抗体を得ようとして、膵癌より精製したγ-GTPを免疫原にマウスのハイブリド-マ法を行った。得られた単クロ-ン抗体は膵癌γ-GTPのみならず、正常膵、正常腎、正常肝、HCCγ-GTPのいずれとも反応した。また、いずれもγ-GTPのペプチド部分を認識し、糖鎮部分に反応するものでなかった。γ-GTPは糖を多量に含有する糖蛋白であるが、糖鎮部分の免疫原性がペプチド部分に比して弱いため、膵癌γ-GTPの糖鎮部分を認識する特異な単クロ-ン抗体が得にくいのであると思われる。現在、特殊な方法を工夫し、特異な単クロ-ンを得ようとして、実験をすすめている。, To elucidate the specific changes of pancreatic gamma-glutamltranspeptidase (gamma-GTP) associated with malignant transformation, some properties of gama-GTP purified from pancreatic cancer were compared with those of gamma-GTPs from normal pancreas and other tissues. Four of five pancreatic cancer gamma-GTPs showed distinctly slower electrophoretic mobility than the normal enzymes. Isoelectric points of pancreatic cancer gamma-GTPs varied in each case, but all of them were higher than those of normal enzymes. This difference in isoelectric points of gamma-GTPs between cancerous tissue and normal tissue was reduced by neuraminidase treatment. Lectin affinity chromatography revealed two of five pancreatic cancer gamma-GTPs with a greater affinity to concanavalin A (Con A) than normal pancreas gamma-GTPs. Four of five pancreatic cancer gamma-GTPs had a greater affinity to Lens culinaris agglutinin (LCA) than normal pancreas gamma-GTPs. Normal pancreas had little affinity to phaseolus vulgaris erythroagglutinating (E-PHA), but two of five pancreatic cancer gamma-GTPs had an apparent affinity to E-PHA and one of them had a slight affinity to E-PHA. These results indicate that the transformational changes of pancreatic cancer gamma-GTP are mainly induced in the sugar chains of the enzyme molecules resulting in a lower content of sialic acid and higher content of fucose and bisecting GlcNAc residue as compared with the normal pancreatic enzymes.
Furthermore, to develop the monoclonal antibody (MAb) that recognize the specific alteration of sugar chain of pancreatic cancer gamma-GTP, we prepared the MAb against gamma-GTP from pancreatia cancer using the hybridoma technique. All of the MAbs were reactive with gamma-GTPs from not only pancreatic cancers but also other tissues, and could not recognize sugar chain but peptide portion of gamma-GTP. This is considered to be due to the fact that the immunogenicity of sugar chain can be weaker in comparison with that of peptide portion. We are now preparing the specific MAb, considering a new device., 研究課題/領域番号:63570318, 研究期間(年度):1988 – 1989, 出典：研究課題「ヒト膵癌γ-GTPの癌性変化にかんする研究」課題番号63570318
（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）） 
（https://kaken.nii.ac.jp/ja/report/KAKENHI-PROJECT-63570318/635703181989kenkyu_seika_hokoku_gaiyo/）を加工して作成, 金沢大学がん研究所},
 title = {ヒト膵癌γ-GTPの癌性変化にかんする研究},
 year = {1993}
}