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  1. H-2. ナノ生命科学研究所
  2. h-2 10.学術雑誌掲載論文
  3. 1. 査読済論文

High-speed atomic force microscopy shows dynamic molecular processes in photoactivated bacteriorhodopsin

https://doi.org/10.24517/00011001
https://doi.org/10.24517/00011001
0dfb4bad-ff92-4d64-8ad4-c9daf2e82f81
名前 / ファイル ライセンス アクション
SC-PR-ANDO-T-208.pdf SC-PR-ANDO-T-208.pdf (691.2 kB)
license.icon
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2017-10-03
タイトル
タイトル High-speed atomic force microscopy shows dynamic molecular processes in photoactivated bacteriorhodopsin
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
ID登録
ID登録 10.24517/00011001
ID登録タイプ JaLC
著者 Shibata, Mikihiro

× Shibata, Mikihiro

WEKO 15800
e-Rad 80631027

Shibata, Mikihiro

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Yamashita, Hayato

× Yamashita, Hayato

WEKO 17048

Yamashita, Hayato

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Uchihashi, Takayuki

× Uchihashi, Takayuki

WEKO 98
e-Rad 30326300
研究者番号 30326300

Uchihashi, Takayuki

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Kandori, Hideki

× Kandori, Hideki

WEKO 17049

Kandori, Hideki

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Ando, Toshio

× Ando, Toshio

WEKO 13404
e-Rad 50184320
金沢大学研究者情報 50184320
研究者番号 50184320

Ando, Toshio

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著者別表示 柴田, 幹大

× 柴田, 幹大

柴田, 幹大

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内橋, 貴之

× 内橋, 貴之

内橋, 貴之

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安藤, 敏夫

× 安藤, 敏夫

安藤, 敏夫

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提供者所属
内容記述タイプ Other
内容記述 金沢大学ナノ生命科学研究所 / 金沢大学理工研究域数物科学系
書誌情報 Nature Nanotechnology

巻 5, 号 3, p. 208-212, 発行日 2010-03-01
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 1748-3387
NCID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA12163154
DOI
関連タイプ isVersionOf
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1038/nnano.2010.7
出版者
出版者 Nature Publishing Group
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Dynamic changes in protein conformation in response to external stimuli are important in biological processes, but it has proved difficult to directly visualize such structural changes under physiological conditions1-10. Here, we show that high-speed atomic force microscopy7 can be used to visualize dynamic changes in stimulated proteins. High-resolution movies of a light-driven proton pump, bacteriorhodopsin, reveal that, upon illumination, a cytoplasmic portion of each bacteriorhodopsin monomer is brought into contact with adjacent trimers. The bacteriorhodopsin-bacteriorhodopsin11,12 interaction in the transiently formed assembly engenders both positive and negative cooperative effects in the decay kinetics as the initial bacteriorhodopsin recovers and, as a consequence, the turnover rate of the photocycle is maintained constant, on average, irrespective of the light intensity. These results confirm that high-resolution visualization is a powerful approach for studying elaborate biomolecular processes under realistic conditions. © 2010 Macmillan Publishers Limited. All rights reserved.
著者版フラグ
出版タイプ AM
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aa
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Ver.1 2023-07-27 10:16:19.782786
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