ログイン
Language:

WEKO3

  • トップ
  • ランキング
To
lat lon distance
To

Field does not validate



インデックスリンク

インデックスツリー

メールアドレスを入力してください。

WEKO

One fine body…

WEKO

One fine body…

アイテム

  1. B. 理工学域; 数物科学類・物質化学類・機械工学類・フロンティア工学類・電子情報通信学類・地球社会基盤学類・生命理工学類
  2. b 10. 学術雑誌掲載論文
  3. 1.査読済論文(理)

Purification and Properties of Cytochrome b1 from Escherichia coli

https://doi.org/10.24517/00060074
https://doi.org/10.24517/00060074
df6dd137-b836-4e72-bfd5-d66056504498
名前 / ファイル ライセンス アクション
SC-PR-ITAGAKI-E-53_282.pdf SC-PR-ITAGAKI-E-53_282.pdf (1.4 MB)
license.icon
アイテムタイプ 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2020-12-03
タイトル
タイトル Purification and Properties of Cytochrome b1 from Escherichia coli
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
ID登録
ID登録 10.24517/00060074
ID登録タイプ JaLC
著者 Fujita, Takeshi

× Fujita, Takeshi

WEKO 95423

Fujita, Takeshi

Search repository
Itagaki, Eiji

× Itagaki, Eiji

WEKO 15540

Itagaki, Eiji

Search repository
Sato, Ryo

× Sato, Ryo

WEKO 18081

Sato, Ryo

Search repository
著者別表示 板垣, 英治

× 板垣, 英治

板垣, 英治

Search repository
書誌情報 The Journal of Biochemistry

巻 53, 号 4, p. 282-290, 発行日 1963
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0021-924X
NCID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA00694073
出版者
出版者 The Japanese Biochemical Society
出版者(別名)
出版者 日本生化学会
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Cytochrome b1 was solubilized from the particulate fraction of Escherichia coli with the aid of snake venom and deoxycholate and was extensively purified by ammonium sul-fate fractionation and hydroxylapatite column chromatography. The purifed preparation was still contaminated by a colorless impurity which sedimented more slowly than the cytochrome in the ultracentrifugal field; the purity being estimated to be 50 to 70 per cent. A molecular weight of 600, 000 to 800, 000 could be expected for the cytochrome from its sedimentation constant. On the other hand, a
minimum molecular weight of about 160, 000 was obtained from the heme content of the cytochrome. The cytochrome could be split by acid acetone into protoheme and an apoprotein moiety. The recombination of the two components could be observed spectro-photometrically, but the reconstructed cytochrome was no more native as evidenced by its capabiliiy to combine with CO. The normal oxidation-reduction potential of purified cytochrome bt was determined to be about -20 mV at pH 7.0 and 25°C. Spectral properties, reactivity and chemical composition of the purified preparation were also studied.
We wish to thank Dr. A. Ohsaka of the Natio-nal Institute of Health, Tokyo, for a generous gift of snake venom, and Dr. K. Kakiuchi of the Institute for Protein Research, Osaka University, Osaka, for carrying out the ultracentrifugal analyses.
権利
権利情報 Copyright © The Japanese Biochemical Society 日本生化学会
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
関連URI
識別子タイプ URI
関連識別子 http://www.jbsoc.or.jp/
関連名称 http://www.jbsoc.or.jp/
関連URI
識別子タイプ URI
関連識別子 https://academic.oup.com/jb
関連名称 https://academic.oup.com/jb
関連URI
識別子タイプ URI
関連識別子 https://www.jstage.jst.go.jp/browse/biochemistry1922/-char/ja
関連名称 https://www.jstage.jst.go.jp/browse/biochemistry1922/-char/ja
戻る
0
views
See details
Views

Versions

Ver.1 2023-07-27 15:28:02.495575
Show All versions

Share

Share
tweet

Cite as

Other

print

エクスポート

OAI-PMH
  • OAI-PMH JPCOAR 2.0
  • OAI-PMH JPCOAR 1.0
  • OAI-PMH DublinCore
  • OAI-PMH DDI
Other Formats
  • JSON
  • BIBTEX
  • ZIP

コミュニティ

確認

確認

確認


Powered by WEKO3


Powered by WEKO3