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  1. H-1. がん進展制御研究所
  2. h-1 10. 学術雑誌掲載論文
  3. 1. 査読済論文

Cleavage of amyloid-β precursor protein (APP) by membrane-type matrix metalloproteinases

https://doi.org/10.24517/00027538
https://doi.org/10.24517/00027538
fc7757c2-f611-4fd2-9362-88663004cff9
名前 / ファイル ライセンス アクション
CA-PR-SATO-H-517.pdf CA-PR-SATO-H-517.pdf (364.6 kB)
license.icon
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2017-10-05
タイトル
タイトル Cleavage of amyloid-β precursor protein (APP) by membrane-type matrix metalloproteinases
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
ID登録
ID登録 10.24517/00027538
ID登録タイプ JaLC
著者 Ahmad, Munirah

× Ahmad, Munirah

WEKO 48080

Ahmad, Munirah

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Takino, Takahisa

× Takino, Takahisa

WEKO 124
e-Rad 40322119
金沢大学研究者情報 40322119
研究者番号 40322119

Takino, Takahisa

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Miyamori, Hisashi

× Miyamori, Hisashi

WEKO 47461
e-Rad 30345631
研究者番号 30345631

Miyamori, Hisashi

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Yoshizaki, Tomokazu

× Yoshizaki, Tomokazu

WEKO 79
e-Rad 70262582
金沢大学研究者情報 70262582
研究者番号 70262582

Yoshizaki, Tomokazu

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Furukawa, Mitsuru

× Furukawa, Mitsuru

WEKO 20357
e-Rad 40092803
研究者番号 40092803

Furukawa, Mitsuru

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Sato, Hiroshi

× Sato, Hiroshi

WEKO 23232
e-Rad 00115239
研究者番号 00115239

Sato, Hiroshi

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著者別表示 滝野, 隆久

× 滝野, 隆久

滝野, 隆久

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宮森, 久志

× 宮森, 久志

宮森, 久志

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吉崎, 智一

× 吉崎, 智一

吉崎, 智一

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古川, 仞

× 古川, 仞

古川, 仞

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佐藤, 博

× 佐藤, 博

佐藤, 博

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提供者所属
内容記述タイプ Other
内容記述 金沢大学がん研究所がん病態制御
書誌情報 Journal of Biochemistry

巻 139, 号 3, p. 517-526, 発行日 2006-03-01
ISSN
収録物識別子タイプ ISSN
収録物識別子 0021-924X
NCID
収録物識別子タイプ NCID
収録物識別子 AA00694073
DOI
関連タイプ isIdenticalTo
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1093/jb/mvj054
出版者
出版者 日本生化学会 = Japanese Biochemical Society
抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Amyloid-β precursor protein (APP) was identified on expression cloning from a human placenta cDNA library as a gene product that modulates the activity of membrane-type matrix metalloproteinase-1 (MT1-MMP). Co-expression of MT1-MMP with APP in HEK293T cells induced cleavage and shedding of the APP ectodomain when co-expressed with APP adaptor protein Fe65. Among the MT-MMPs tested, MT3-MMP and MT5-MMP also caused efficient APP shedding. The recombinant APP protein was cleaved by MT3-MMP in vitro at the A463-M 464, N579-M580, H622-S 623, and H685-Q686 peptide bonds, which included a cleavage site within the amyloid β peptide region known to produce a C-terminal fragment. The Swedish-type mutant of APP, which produces a high level of amyloid β peptide, was more effectively cleaved by MT3-MMP than wild-type APP in both the presence and absence of Fe65; however, amyloid β peptide production was not affected by MT3-MMP expression. Expression of MT3-MMP enhanced Fe65-dependent transactivation by APP fused to the Gal4 DNA-binding and transactivation domains. These results suggest that MT1-MMP, MT3-MMP and MT5-MMP should play an important role in the regulation of APP functions in tissues including the central nervous system. © 2006 The Japanese Biochemical Society.
権利
権利情報 © 2006 The Japanese Biochemical Society
著者版フラグ
出版タイプ VoR
出版タイプResource http://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85
関連URI
識別子タイプ DOI
関連識別子 http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvj054
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Ver.1 2023-07-27 11:05:47.291640
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